| Sumario: | El presente estudio se dividió en tres partes: la primera comprende la caracterización de enzimas digestivas de adultos de la pigua Macrobrachium carcinus. La segunda parte consistió en la evaluación in vitro de la digestibilidad alcalina de extractos multienzimáticos de M. carcinus. En la tercera parte se determinó la secuencia del gen de tripsina a partir de la amplificación del ADNc de adultos de M. carcinus. Como resultados se obtuvo que la actividad proteolítica de M. carcinus se da a un pH óptimo de 8 y a una temperatura óptima de 45ºC, la actividad es inhibida por PMSF y por SBT1, lo que indica que la actividad proteolítica en los extractos de M. carcinus se da principalmente debido a la presencia de serín proteasas. Los ingredientes alimenticios utilizados, especialmente los de origen animal marino, mostraron alto (P>0.05) grado de hidrólisis. Se obtuvo una secuencia nucleotídica de 816 pb la cual codifica para una proteína de 272 aminoácidos con una masa molecular de 25 kDa. El alineamiento múltiple mostró un rango de de identidad de entre 18% y 24% con relación a las secuencias del gen de tripsina de otras especies de invertebrados. La combinación de estudios de caracterización enzimática con las pruebas de digestibilidad in vitro puede contribuir al diseño de dietas adecuadas para la reproducción y cultivo intensivo de M. carcinus, además de que el estudio de los genes involucrados en la digestión facilitan el entendimiento de la fisiología de la especie.
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