Producción del péptido híbrido LL-37_DCD-1L en Escherichia coli marcado con proteínas de unión a metales y evaluación de su actividad antimicrobiana contra Staphylococcus aureus (MRSA) y Acinetobacter baumannii (CRAB)
Producir el nuevo péptido híbrido marcado con las proteínas de unión a metales en el hospedero Escherichia coli y evaluar su actividad antimicrobiana contra los patógenos emergentes Staphylococcus aureus (MRSA) Y Acinetobacter baumannii (CRAB) La metodología empleada se basó en diseñar el péptido h...
| Autor principal: | |
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| Formato: | Tesis |
| Lenguaje: | Spanish / Castilian |
| Publicado: |
2025
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | http://eprints.uanl.mx/30659/1/1080287374.pdf |
| Sumario: | Producir el nuevo péptido híbrido marcado con las proteínas de unión a metales en el hospedero Escherichia coli y evaluar su actividad antimicrobiana contra los patógenos emergentes Staphylococcus aureus (MRSA) Y Acinetobacter baumannii (CRAB)
La metodología empleada se basó en diseñar el péptido híbrido utilizando las secuencias de LL-37 y DCD-1L, junto con la proteína de fusión. El gen recombinante fue clonado en el plásmido de expresión pET30a, confirmando el ensamblaje mediante PCR y secuenciación. La expresión del péptido recombinante se realizó en E. coli BL21(DE3) bajo diferentes condiciones, para después escalar la producción a un litro. |
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