| Sumario: | La enteroquinasa es una peptidasa que se produce en
la mucosa duodenal bovina, la cual consiste de dos
cadenas: una pesada (115 kDa) y una ligera (35 kDa) la
cual posee la actividad catilítica. Esta enzima activa el
tripsinógeno reconociendo la secuencia (Asp)4-Lis y
cortando en el extremo C-terminal de esta secuencia.
Esto la convierte en un reactivo esencial en la
producción de proteínas recombinantes en Escherichia
coli ya que colocando esta secuencia entre una proteína
de fusión y la proteína de interés permitiría la
separación de ambas. Para producir la enteroquinasa se
utilizará la secuencia de amioácidos del péptido señal
de la enzima PelB, una pectato liasa de la bacteria
Erwinia carotovora, la cual se encargará de dirigir la
expresión al periplasma de Escherichia coli. Se produce
aquí ya que es rara la formación de cuerpos de
inclusión, favorece la formación de puentes disulfuro
para el correcto plegamiento, además hay menos
proteínas y esto hace que la fracción sea más pura. Esta
proteína se usará en el Laboratorio de Biotecnología de
la FCQ para separar proteínas de fusión de las proteínas
recombinantes de interés
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