Producción de la hormona del crecimiento humana en Escherichia coli marcada con SmbP y CusF3His+
Propósito y Método de Estudio: Actualmente alrededor de 200 proteínas han sido aprobadas como biofármacos y algunas otras se encuentran en estudios preclínicos y clínicos. El coste principal en la producción de este tipo de proteínas en E. coli es la formación de cuerpos de inclusión y el proceso d...
| Autor principal: | |
|---|---|
| Formato: | Tesis |
| Lenguaje: | Spanish / Castilian |
| Publicado: |
2017
|
| Materias: | |
| Acceso en línea: | http://eprints.uanl.mx/19746/1/1080314319.pdf |
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|---|---|
| author | Pérez Pérez, David Antonio |
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| author_sort | Pérez Pérez, David Antonio |
| collection | Repositorio Institucional |
| description | Propósito y Método de Estudio: Actualmente alrededor de 200 proteínas han sido aprobadas como biofármacos y algunas otras se encuentran en estudios preclínicos y clínicos.
El coste principal en la producción de este tipo de proteínas en E. coli es la formación de cuerpos de inclusión y el proceso de purificación. Para disminuir los cuerpos de inclusión y facilitar la purificación se usan proteínas de fusión.
En este estudio se probaron dos nuevas proteínas de fusión PelB-SmbP y CusF3H+ para la producción de un metabolito de importancia farmacéutica como lo es la hGH.
La metodología consistió en: construcción de plásmidos, transformación en la cepa DH5α, extracción de ADN plasmídico, transformación en la cepa BL21(DE3), expresión de proteínas, purificación de proteínas mediante cromatografía de afinidad por metales inmovilizados y caracterización de la hGH.
Contribuciones y conclusiones: Se obtuvieron dos construcciones (PelBSmbP-hGH y CusF3H+-hGH) para la producción de hGH en E. coli.
Tanto PelB-SmbP como CusF3H+ demostraron ser efectivas para la producción de hGH ya que con ellas se obtuvo proteína soluble.
Ya que las proteínas de fusión utilizadas en este proyecto son afines a diversos metales entre ellos Ni(II), se puede usar cromatografía de afinidad para su
purificación facilitando en gran medida este proceso.
Este proyecto describe una estrategia eficiente para la expresión y purificación de la hGH. |
| format | Tesis |
| id | eprints-19746 |
| institution | UANL |
| language | Spanish / Castilian |
| publishDate | 2017 |
| record_format | eprints |
| spelling | eprints-197462022-05-17T14:52:19Z http://eprints.uanl.mx/19746/ Producción de la hormona del crecimiento humana en Escherichia coli marcada con SmbP y CusF3His+ Pérez Pérez, David Antonio QR Microbiología Propósito y Método de Estudio: Actualmente alrededor de 200 proteínas han sido aprobadas como biofármacos y algunas otras se encuentran en estudios preclínicos y clínicos. El coste principal en la producción de este tipo de proteínas en E. coli es la formación de cuerpos de inclusión y el proceso de purificación. Para disminuir los cuerpos de inclusión y facilitar la purificación se usan proteínas de fusión. En este estudio se probaron dos nuevas proteínas de fusión PelB-SmbP y CusF3H+ para la producción de un metabolito de importancia farmacéutica como lo es la hGH. La metodología consistió en: construcción de plásmidos, transformación en la cepa DH5α, extracción de ADN plasmídico, transformación en la cepa BL21(DE3), expresión de proteínas, purificación de proteínas mediante cromatografía de afinidad por metales inmovilizados y caracterización de la hGH. Contribuciones y conclusiones: Se obtuvieron dos construcciones (PelBSmbP-hGH y CusF3H+-hGH) para la producción de hGH en E. coli. Tanto PelB-SmbP como CusF3H+ demostraron ser efectivas para la producción de hGH ya que con ellas se obtuvo proteína soluble. Ya que las proteínas de fusión utilizadas en este proyecto son afines a diversos metales entre ellos Ni(II), se puede usar cromatografía de afinidad para su purificación facilitando en gran medida este proceso. Este proyecto describe una estrategia eficiente para la expresión y purificación de la hGH. 2017-10 Tesis NonPeerReviewed text es cc_by_nc_nd http://eprints.uanl.mx/19746/1/1080314319.pdf http://eprints.uanl.mx/19746/1.haspreviewThumbnailVersion/1080314319.pdf Pérez Pérez, David Antonio (2017) Producción de la hormona del crecimiento humana en Escherichia coli marcada con SmbP y CusF3His+. Maestría thesis, Universidad Autónoma de Nuevo León. |
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